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Ausgabe Nr. 96/4 vom 10. Juli 1996 (Forschung, Lehre,
Studium, S. 5)
Von Olaf Fritsche
Die größte Erfindung der Menschheit - das Rad -
ist für die Natur schon lange ein alter Hut. Als Leben auf
der Erde noch jung war, besaßen schon die ersten Zellen
ein Rad. Und sie haben es weitergegeben an ihre Nachkommen, so
daß heute, nach drei Milliarden Jahren Evolution, fast
jede Zelle damit ausgestattet ist, vom einfachen Bakterium bis
hin zu menschlichen Zellen. Den Osnabrücker Biophysikern
Dirk Sabbert, Dr. Siegfried Engelbrecht und Prof. Dr. Wolfgang
Junge ist jetzt der Beweis gelungen, daß sich dieses Rad,
das älteste und kleinste der Welt, dreht. Mit der
Veröffentlichung ihrer Ergebnisse im angesehenen
Wissenschaftsmagazin "Nature" haben sie einen Wettlauf mit
Kollegen aus aller Welt gewonnen.
Das Rad, um das es hier geht, ist Bestandteil eines Enzyms, der
sogenannten ATP-Synthase. Dieses Enzym ist ein kleiner Motor,
der Energie aus der Nahrung oder dem Sonnenlicht in einen
Speicher, das Nukleotid Adenosintriphosphat (ATP),
überführt, ganz ähnlich einem elektrischen
Ladegerät, das mit Strom aus der Steckdose Akkus wieder
auflädt.
Die Osnabrücker Forscher gingen in ihren Untersuchungen
von der bereits seit einigen Jahren diskutierten Vermutung aus,
daß sich Teile der ATP-Synthase wie bei einem Rad drehen.
Für diese Annahme sprach vor allem der Aufbau des Enzyms:
Die ATP-Synthase hat eine zylindrische Form mit drei um jeweils
120 Grad versetzten Orten, an denen ATP gebildet werden kann.
In der Mitte befindet sich eine Achse, die leicht gebogen ist.
Abbildungen, die das Enzym in der Aufsicht zeigen, erinnern
daher unwillkürlich an ein Rad mit drei
gleichmäßig verteilten Reaktionsorten.
Der Theorie zufolge sollte sich die zentrale Achse drehen und
mit ihrer Krümmung das ATP aus dem Enzym stoßen.
Doch diese Vorstellung war umstritten: Bisher war von keinem
Enzym bekannt, daß sich einzelne Bestandteile
während seiner Arbeit in einem großen Winkelbereich
bewegen. Da die ATP-Synthase nur zehn Millionstel Millimeter
groß ist und damit selbst modernste Elektronenmikroskope
bestenfalls unscharfe Momentaufnahmen von ihr liefern
können, war ein erheblicher experimenteller Aufwand
für den Beweis der Drehung nötig.
Im ersten Schritt wurde das Molekül isoliert. Als
Ausgangsmaterial eignete sich dafür am besten ein Extrakt
aus Spinatblättern. Dabei konnte aus jedem Kilogramm
Spinat nur etwa ein Zehntel Gramm des Enzyms gewonnen werden.
Das Enzym wurde dann mit seinem zylindrischen Rumpf
räumlich fixiert, während die zentrale Achse mit
einem Farbstoff eine Markierung erhielt und beweglich blieb.
Durch einen Laserblitz wurden gezielt alle die
Farbmoleküle zerschossen, die in der Polarisationsrichtung
des Lasers standen. Dadurch blich die anfangs rote
Enzymlösung teilweise aus. Beobachtet werden konnte dies
mit Meßlicht, das in der gleichen Ebene wie der
Laserblitz schwang. Wenn die Achsen rotierten und dadurch
unzerstörten Farbstoff in die Beobachtungsebene drehten,
erschien die Lösung wieder rot. Die Farbänderungen
wurden elektronisch verstärkt und mit hoher
Zeitauflösung aufgezeichnet.
Nach einer Vielzahl von Versuchsreihen stand fest, daß
intakte Farbmoleküle nur dann in die Richtung des
Meßlichtes gedreht wurden, wenn das Enzym aktiv war.
Zusammen mit einer Reihe von Kontrollmessungen war dies der
Beweis, daß die Achse in der ATPSynthase sich
tatsächlich bewegt wie die Kurbelwelle in einem Motor. Im
Vergleich mit der modernen Nanotechnologie zeigt sich, welche
filigrane Meisterleistung der Natur mit der Erfindung der
ATP-Synthase gelungen ist. Denn dieser "Motor des Lebens" ist
rund hundertmal kleiner als die Gebilde von Menschenhand. Doch
er läuft und hat sich bewährt - seit etwa drei
Milliarden Jahren.
Olaf Fritsche ist Doktorand am Fachbereich Biologie/Chemie der Universität Osnabrück.